¿como se forman los enlaces peptidicos?

por una reccion de sintesis por deshidratacion.entre dos aminoacidos para unirlos.

cuantos tipos de aminoácidos contienen las proteínas?

Existen 20 aminoacidos, que se pueden combinar de distintas maneras para formar proteinas.

Contenido principal

Introducción a las proteínas y los aminoácidos

Diferentes tipos de proteínas. Estructura y propiedades de los aminoácidos. Formación de enlaces peptídicos.

Introducción

Tendemos a pensar en las proteínas como un sustantivo incontable: una sustancia homogénea, algo que debería estar en tu dieta en cierta cantidad. Sin embargo, si alguna vez trabajas en un laboratorio de biología molecular (por ejemplo, durante unas prácticas en el verano), ya no pensarás lo mismo.

¿Cómo es posible? Tú mismo comprobarás que las proteínas no son simplemente una sustancia, sino que hay muchísimas proteínas diferentes en un organismo o incluso en una sola célula. Además, son de todos los tamaños, formas y tipos que puedas imaginar, y cada una tiene una función única y específica. Algunas son componentes estructurales que le dan forma a las células o las ayudan a moverse. Otras actúan como señales, yendo y viniendo entre las células como mensajes en una botella. Otras son enzimas metabólicas que unen o rompen biomoléculas necesarias para las células. ¡Lo más probable es que durante tu investigación uno de estos actores moleculares únicos se vuelva tuyo!

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos. En este artículo veremos con más detalle los componentes, las estructuras y las funciones de las proteínas.

Tipos de proteínas y sus funciones

Las proteínas pueden desempeñar una amplia gama de funciones en una célula u organismo. Aquí veremos unos cuantos ejemplos de proteínas comunes que pueden ser familiares para ti y que son importantes en la biología de muchos organismos (incluyéndonos a nosotros).

Enzimas

Las enzimas actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas (es decir, las aceleran). Cada enzima reconoce uno o más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida para la reacción que cataliza. Diferentes enzimas participan en distintos tipos de reacciones y pueden descomponer, unir o reorganizar sus sustratos.

Un ejemplo de una enzima que se encuentra en tu cuerpo es la amilasa salival, que descompone la amilosa (un tipo de almidón) en azúcares más pequeños. La amilosa no tiene un sabor muy dulce, pero los azúcares más pequeños sí. Es por eso que los alimentos con almidón son más dulces si los masticas por más tiempo: le estás dando tiempo a la amilasa salival de hacer su trabajo.

Hormonas

Las hormonas son señales químicas de larga distancia liberadas por las células endocrinas (como las de la glándula pituitaria) que controlan procesos fisiológicos específicos, tales como el crecimiento, desarrollo, metabolismo y reproducción. Mientras que algunas hormonas se basan en esteroides (ve el artículo sobre lípidos), otras son proteínas. Estas hormonas basadas en proteínas se llaman hormonas peptídicas.

Por ejemplo, la insulina es una hormona peptídica importante que ayuda a regular los niveles de glucemia. Cuando estos se elevan (después de comer, por ejemplo), células pancreáticas especializadas liberan insulina, la cual se une a las células del hígado y de otras partes del cuerpo para absorber la glucosa. Este proceso permite que la glucemia vuelva a sus niveles normales en reposo.

En la siguiente tabla se enumeran algunos tipos adicionales de proteínas y sus funciones:

Tipos de proteínas y sus funciones

Función	Ejemplos	Funciones
Enzima digestiva	Amilasa, lipasa, pepsina	Degrada los nutrientes en los alimentos en trozos más pequeños que pueden ser absorbidos fácilmente
Transporte	Hemoglobina	Transporta sustancias por el cuerpo en la sangre o linfa
Estructura	Actina, tubulina, queratina	Forma diferentes estructuras, como el citoesqueleto
Señalización hormonal	Insulina, glucagón	Coordina la actividad de diferentes sistemas del cuerpo
Defensa	Anticuerpos	Protege el cuerpo de patógenos externos
Contracción	Miosina	Lleva a cabo la contracción muscular
Almacenamiento	Proteínas de almacenamiento en verduras, clara de huevo (albúmina)	Proporciona alimento para el desarrollo temprano del embrión o la plántula

Tabla modificada de OpenStax College, Biología.

Las proteínas tienen muchas formas y tamaños diferentes. Algunas son globulares (casi esféricas), mientras que otras forman fibras largas y delgadas. Por ejemplo, la hemoglobina (la proteína que transporta el oxígeno en la sangre) es una proteína globular, mientras que el colágeno (que se encuentra en la piel) es una proteína fibrosa.

La forma de una proteína es esencial para su función y, como veremos en el siguiente artículo, muchos tipos diferentes de enlaces químicos pueden ser importantes para mantener su forma. Los cambios en la temperatura y el pH, así como la presencia de ciertos químicos, pueden alterar la forma de una proteína y provocar que pierda su funcionalidad, un proceso conocido como desnaturalización.

Aminoácidos

Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente, una proteína está compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una de la cuales se denomina polipéptido (más adelante veremos de dónde proviene este nombre). Las proteínas contienen

20

tipos de aminoácidos.

Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino (

{NH}_{2}

), un grupo carboxilo (

COOH

) y un átomo de hidrógeno.

Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba presentan sus grupos amino y carboxilo como neutrales para simplificar, en realidad no es el estado en el que se encuentran normalmente. A pH fisiológico (

7.2

-

7.4

), el grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa.

Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central, conocido como el grupo R, que determina la identidad del aminoácido. Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de hidrógeno, el aminoácido es glicina, mientras que si es un grupo metilo (

{CH}_{3}

), el aminoácido es alanina. Los 20 aminoácidos comunes se muestran en la tabla siguiente, con sus grupos R resaltados en azul.

Las propiedades de la cadena lateral determinan el comportamiento químico de un aminoácido (es decir, si se considera ácido, básico, polar o no polar). Por ejemplo, los aminoácidos como la valina y la leucina son no polares e hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos como la serina y la glutamina tienen cadenas laterales hidrofílicas y son polares. Algunos aminoácidos, como la lisina y la arginina, tienen cadenas laterales que están cargadas positivamente a pH fisiológico y se consideran aminoácidos básicos. (La histidina a veces se considera dentro de este grupo también, aunque está mayoritariamente desprotonada a pH fisiológico.) El aspartato y el glutamato, por el contrario, están cargados negativamente a pH fisiológico y se consideran ácidos.

Algunos otros aminoácidos tienen grupos R con propiedades especiales, las cuales demostrarán su importancia cuando veamos la estructura de las proteínas:

La prolina tiene un grupo R que está unido a su propio grupo amino, formando una estructura anular. Así, la prolina es una excepción a la estructura típica de un aminoácido, ya que no tiene el grupo amino habitual NH $_{3}$ ‍ $^{+}$ ‍. Si crees que esa estructura anular se ve un poco rara, estás en lo cierto: la prolina a menudo provoca que las cadenas de aminoácidos se doblen o tuerzan.
La cisteína contiene un grupo tiol (-SH) y puede formar enlaces covalentes con otras cisteínas. Veremos por qué esto es importante para la estructura y función de las proteínas en el artículo sobre órdenes estructurales de las proteínas

Por último, existen otro aminoácidos “no canónicos” que se encuentran en las proteínas solo en ciertas condiciones.

Quizás no necesites saber de ellos para tu clase de biología, ¡pero son extremadamente interesantes!

Uno es la N-formilmetionina (abreviada fMet), que suele ser el primer aminoácido de las cadenas de proteínas producidas por bacterias. Es semejante en estructura a la metionina, pero con un grupo que contiene oxígeno añadido al grupo amino $^{1}$ ‍.
Otro es la pirrolisina, que se parece a la lisina, pero que tiene un grupo adicional que contiene un anillo unido al extremo del grupo R. La pirrolisina se encuentra principalmente en las proteínas de microorganismos llamados arqueas metanógenas (productoras de metano) $^{2}$ ‍.
Finalmente, la selenocisteína se encuentra en muchos tipos diferentes de organismos, entre ellos los seres humanos, y se utiliza para formar las proteínas que contienen selenio. El selenio es altamente reactivo, así que este aminoácido debe tratarse con cuidado: se especifica en el código genético y se añade a las cadenas de proteínas de una manera diferente a un aminoácido normal. A nivel estructural, la selenocisteína se ve igual a una cisteína, pero con un grupo –SeH en lugar del grupo –SH $^{4}$ ‍.

Enlaces peptídicos

Cada proteína de las células consiste en una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se compone de aminoácidos, unidos en un orden específico. Un polipéptido es como una palabra larga que se "deletrea" en aminoácidos

^{4}

. Las propiedades químicas y el orden de los aminoácidos son clave en la determinación de la estructura y función del polipéptido, y la proteína es parte de eso. Pero, ¿cómo están los aminoácidos unidos en cadenas?

Los aminoácido de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un enlace covalente conocido como enlace peptídico, que se forma en una reacción de síntesis por deshidratación (condensación). Durante la síntesis de proteínas, el grupo carboxilo del aminoácido al final de la creciente cadena polipeptídica reacciona con el grupo amino de un aminoácido entrante, liberando una molécula de agua. El enlace resultante entre aminoácidos es un enlace peptídico.

Dada la estructura de los aminoácidos, una cadena polipeptídica tiene direccionalidad: tiene dos extremos distintos entre sí a nivel químico. En un extremo, el polipéptido tiene un grupo amino libre, llamado amino terminal (o extremo N-terminal). El otro extremo, que tiene un grupo carboxilo libre, se conoce como carboxilo terminal (o extremo C-terminal). En el polipéptido muy corto ilustrado arriba, el extremo N-terminal está a la izquierda y el C-terminal, a la derecha.

¿Cómo pasamos de la secuencia de aminoácidos de un polipéptido a la estructura tridimensional de una proteína madura y funcional? Para aprender cómo las interacciones entre los aminoácidos provocan que una proteína llegue a su forma madura, te recomendamos el video sobre órdenes estructurales de las proteínas.

Créditos:

Este artículo es un derivado modificado de “Proteins (Proteínas)”, de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0). Descarga gratis el artículo original en http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9.85:13/Biology.

El artículo modificado está autorizado bajo una licencia CC BY-NC-SA 4.0.

Referencias citadas:

N-formilmetionina (7 de julio de 2014). Obtenido el 25 de julio de 2015 de Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.
Pirrolisina (5 de mayo de 2015). Obtenido el 25 de julio de 2015 de Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine.
Selenocisteína (7 de julio de 2015). Obtenido el 25 de julio de 2015 de Wikipedia: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine.
Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V. y Jackson, R. B. (2011). Figure 5.18. Levels of protein structure (Figura 5.18. Niveles de la estructura de proteínas). En Campbell Biology (Biología de Campbel) (10° edición, pág. 80). San Francisco, CA: Pearson.

Referencias complementarias:

Amino acid (Aminoácido). (19 de julio, 2015). Tomado de Wikipedia el 25 de julio, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid.

Amino acids (Aminoácidos). (9 de septiembre, 2015). En MedLine Plus. Tomado de https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/002222.htm.

Maltose (Maltosa). (20 de julio, 2015). Tomado de Wikipedia el 25 de julio, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/Maltose.

N-formylmethionine (N-formilmetionina). (7 de julio, 2014). Tomado de Wikipedia el 25 de julio, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/N-Formylmethionine.

Pyrrolysine (Pirrolisina). (5 de mayo, 2015). Tomado de Wikipedia el 25 de julio, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine.

Raven, P. H., Johnson, G. B., Mason, K. A., Losos, J. B. y Singer, S. R. (2014). Proteins: Molecules with diverse structures and functions (Proteínas: Moléculas con diversas estructuras y funciones). En Biology (Biología) (10° edición, AP ed., págs. 44-53. Nueva York, NY: McGraw-Hill.

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V. y Jackson, R. B. (2011). Proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions (Las proteínas tienen diversas estructuras, lo cual da como resultado una amplia gama de funciones). En Campbell biology (Biología de Campbell) (10° edición, págs. 75-84). San Francisco, CA: Pearson.

Selenocysteine (Selenocisteína). (7 de julio, 2015). Tomado de Wikipedia el 25 de julio, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine.