Las enzimas como catalizadores biológicos, la energía de activación, el sitio activo y los efectos del ambiente sobre la actividad enzimática.

Introducción

Cuando era niño, yo usaba gafas y desesperadamente quería un par de lentes de contacto. Cuando finalmente me permitieron tener lentes de contacto, parte del trato fue que debía cuidarlos muy, muy bien, lo que significaba lavarlos con solución limpiadora todos los días, almacenarlos en una solución estéril y, una vez por semana, agregar unas cuantas gotas de algo llamado "limpiador enzimático". No sabía exactamente qué significaba "limpiador enzimático", pero aprendí que si olvidabas haberlo agregado y accidentalmente te colocabas los lentes sin lavarlos, te iban a arder los ojos unos buenos quince minutos.
Después aprendería que lo que significaba "enzimático" era que la solución limpiadora contenía una o más enzimas, proteínas que catalizan reacciones químicas particulares; en este caso, reacciones que degradaban la película de moco ocular que se acumulaba en los lentes de contacto después de una semana de uso. (Posiblemente, la razón por la que picaba cuando estaba en mis ojos era que las enzimas también degradaban felizmente el moco ocular en un ojo intacto). En este artículo, veremos con mayor profundidad qué es una enzima y cómo cataliza una reacción química particular.

Enzimas y energía de activación

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama catalizador. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los organismos vivos se conocen como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.
Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la cantidad de energía que se debe agregar a una reacción para que esta comience. Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.
Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción. Es decir, no cambian si una reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque las enzimas no afectan la energía libre de los reactivos o los productos.
En cambio, las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado inestable por el que deben pasar los reactivos para convertirse en productos. El estado de transición está en la parte superior de la "colina" de energía en el diagrama anterior.

Sitios activos y especificidad del sustrato

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima.
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla.
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy especificos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química.

Efectos ambientales en la función enzimática

Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda una reacción química, pueden ser muy sensibles a los cambios en el ambiente de la enzima. Los factores que pueden afectar el sitio activo y la función de la enzima incluyen:
  • La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de reacción, independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no. Sin embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la enzima puede afectar los enlaces químicos en el sitio activo, y causar que sean menos adecuados para la unión con los sustratos. Las temperaturas muy altas (arriba de 4040 C ^{\circ}\text C o 104104 F^{\circ}\text F para las enzimas animales) pueden causar la desnaturalización de la enzima, al perder esta su forma y actividad.2^2
  • El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los aminoácidos del sitio activo a menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son importantes para la catálisis. Los cambios en pH pueden afectar estos residuos y dificultar la unión con el sustrato. Las enzimas funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, y tal como sucede con la temperatura, los valores extremos de pH (ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

Ajuste inducido

La coincidencia entre el sitio activo de una enzima y el sustrato no es solo como la correspondencia de dos piezas de un rompecabezas (aunque los científicos alguna vez pensaron que así era, en un modelo llamado modelo de "llave y cerradura").
Por el contrario, una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, lo que da como resultado un ajuste aún más preciso. Este ajuste de una enzima para encajar muy finamente con el sustrato se conoce como ajuste inducido.
Cuando una enzima se une a su sustrato, sabemos que disminuye la energía de activación de la reacción, lo que permite que suceda más rápidamente. Pero te podrías preguntar: ¿qué hace realmente la enzima con el sustrato para que disminuya la energía de activación?
La respuesta depende de la enzima. Algunas enzimas aceleran las reacciones químicas al acercar dos sustratos entre sí con la orientación correcta. Otras crean un ambiente dentro del sitio activo que es favorable para la reacción (por ejemplo, uno que es ligeramente ácido o no polar). El complejo enzima-sustrato también puede reducir la energía de activación al plegar las moléculas de sustrato de tal manera que se facilita el rompimiento de enlaces, lo que ayuda a llegar al estado de transición.
Finalmente, algunas enzimas disminuyen la energía de activación al tomar parte en las reacciones químicas. Esto quiere decir que los residuos del sitio activo pueden formar enlaces covalentes temporales con las moléculas del sustrato como parte del proceso de reacción.
Aquí la palabra importante es "temporalmente". En todos los casos, la enzima volverá a su estado original al final de la reacción; no se quedará unida a las moléculas que están reaccionando. De hecho, una propiedad caracterísitca de las enzimas es que no son alteradas por las reacciones que catalizan. Cuando una enzima ha terminado de catalizar una reacción, solo libera el producto (o productos) y queda lista para el siguiente ciclo de catálisis.
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