Introducción a las proteínas y los aminoácidos

Tendemos a pensar en las proteínas como un sustantivo incontable: una sustancia homogénea, algo que debería estar en tu dieta en cierta cantidad. Sin embargo, si alguna vez trabajas en un laboratorio de biología molecular (por ejemplo, durante unas prácticas en el verano), ya no pensarás lo mismo.

¿Cómo es posible? Tú mismo comprobarás que las proteínas no son simplemente una sustancia, sino que hay muchísimas proteínas diferentes en un organismo o incluso en una sola célula. Además, son de todos los tamaños, formas y tipos que puedas imaginar, y cada una tiene una función única y específica. Algunas son componentes estructurales que le dan forma a las células o las ayudan a moverse. Otras actúan como señales, yendo y viniendo entre las células como mensajes en una botella. Otras son enzimas metabólicas que unen o rompen biomoléculas necesarias para las células. ¡Lo más probable es que durante tu investigación uno de estos actores moleculares únicos se vuelva tuyo!

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos. En este artículo veremos con más detalle los componentes, las estructuras y las funciones de las proteínas.

Las proteínas pueden desempeñar una amplia gama de funciones en una célula u organismo. Aquí veremos unos cuantos ejemplos de proteínas comunes que pueden ser familiares para ti y que son importantes en la biología de muchos organismos (incluyéndonos a nosotros).

Las enzimas actúan como catalizadores en las reacciones bioquímicas (es decir, las aceleran). Cada enzima reconoce uno o más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida para la reacción que cataliza. Diferentes enzimas participan en distintos tipos de reacciones y pueden descomponer, unir o reorganizar sus sustratos.

Un ejemplo de una enzima que se encuentra en tu cuerpo es la amilasa salival, que descompone la amilosa (un tipo de almidón) en azúcares más pequeños. La amilosa no tiene un sabor muy dulce, pero los azúcares más pequeños sí. Es por eso que los alimentos con almidón son más dulces si los masticas por más tiempo: le estás dando tiempo a la amilasa salival de hacer su trabajo.

Las hormonas son señales químicas de larga distancia liberadas por las células endocrinas (como las de la glándula pituitaria) que controlan procesos fisiológicos específicos, tales como el crecimiento, desarrollo, metabolismo y reproducción. Mientras que algunas hormonas se basan en esteroides (ve el artículo sobre lípidos), otras son proteínas. Estas hormonas basadas en proteínas se llaman hormonas peptídicas.

Por ejemplo, la insulina es una hormona peptídica importante que ayuda a regular los niveles de glucemia. Cuando estos se elevan (después de comer, por ejemplo), células pancreáticas especializadas liberan insulina, la cual se une a las células del hígado y de otras partes del cuerpo para absorber la glucosa. Este proceso permite que la glucemia vuelva a sus niveles normales en reposo.

En la siguiente tabla se enumeran algunos tipos adicionales de proteínas y sus funciones:

$$ $$ Tabla modificada de OpenStax College, Biología.

Las proteínas tienen muchas formas y tamaños diferentes. Algunas son globulares (casi esféricas), mientras que otras forman fibras largas y delgadas. Por ejemplo, la hemoglobina (la proteína que transporta el oxígeno en la sangre) es una proteína globular, mientras que el colágeno (que se encuentra en la piel) es una proteína fibrosa.

La forma de una proteína es esencial para su función y, como veremos en el siguiente artículo, muchos tipos diferentes de enlaces químicos pueden ser importantes para mantener su forma. Los cambios en la temperatura y el pH, así como la presencia de ciertos químicos, pueden alterar la forma de una proteína y provocar que pierda su funcionalidad, un proceso conocido como desnaturalización.

Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente, una proteína está compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una de la cuales se denomina polipéptido (más adelante veremos de dónde proviene este nombre). Las proteínas contienen $20$20 tipos de aminoácidos.

Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino ($\text {NH}_2$start text, N, H, end text, start subscript, 2, end subscript), un grupo carboxilo ($\text {COOH}$start text, C, O, O, H, end text) y un átomo de hidrógeno.

Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba presentan sus grupos amino y carboxilo como neutrales para simplificar, en realidad no es el estado en el que se encuentran normalmente. A pH fisiológico ($7.2$7, point, 2 $\text{-}$‍ $7.4$7, point, 4), el grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa.

Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central, conocido como el grupo R, que determina la identidad del aminoácido. Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de hidrógeno, el aminoácido es glicina, mientras que si es un grupo metilo ($\text {CH}_3$start text, C, H, end text, start subscript, 3, end subscript), el aminoácido es alanina. Los 20 aminoácidos comunes se muestran en la tabla siguiente, con sus grupos R resaltados en azul.

Las propiedades de la cadena lateral determinan el comportamiento químico de un aminoácido (es decir, si se considera ácido, básico, polar o no polar). Por ejemplo, los aminoácidos como la valina y la leucina son no polares e hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos como la serina y la glutamina tienen cadenas laterales hidrofílicas y son polares. Algunos aminoácidos, como la lisina y la arginina, tienen cadenas laterales que están cargadas positivamente a pH fisiológico y se consideran aminoácidos básicos. (La histidina a veces se considera dentro de este grupo también, aunque está mayoritariamente desprotonada a pH fisiológico.) El aspartato y el glutamato, por el contrario, están cargados negativamente a pH fisiológico y se consideran ácidos.

Algunos otros aminoácidos tienen grupos R con propiedades especiales, las cuales demostrarán su importancia cuando veamos la estructura de las proteínas:

Por último, existen otro aminoácidos “no canónicos” que se encuentran en las proteínas solo en ciertas condiciones.

Cada proteína de las células consiste en una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se compone de aminoácidos, unidos en un orden específico. Un polipéptido es como una palabra larga que se "deletrea" en aminoácidos$^4$start superscript, 4, end superscript. Las propiedades químicas y el orden de los aminoácidos son clave en la determinación de la estructura y función del polipéptido, y la proteína es parte de eso. Pero, ¿cómo están los aminoácidos unidos en cadenas?

Los aminoácido de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un enlace covalente conocido como enlace peptídico, que se forma en una reacción de síntesis por deshidratación (condensación). Durante la síntesis de proteínas, el grupo carboxilo del aminoácido al final de la creciente cadena polipeptídica reacciona con el grupo amino de un aminoácido entrante, liberando una molécula de agua. El enlace resultante entre aminoácidos es un enlace peptídico.

Dada la estructura de los aminoácidos, una cadena polipeptídica tiene direccionalidad: tiene dos extremos distintos entre sí a nivel químico. En un extremo, el polipéptido tiene un grupo amino libre, llamado amino terminal (o extremo N-terminal). El otro extremo, que tiene un grupo carboxilo libre, se conoce como carboxilo terminal (o extremo C-terminal). En el polipéptido muy corto ilustrado arriba, el extremo N-terminal está a la izquierda y el C-terminal, a la derecha.

¿Cómo pasamos de la secuencia de aminoácidos de un polipéptido a la estructura tridimensional de una proteína madura y funcional? Para aprender cómo las interacciones entre los aminoácidos provocan que una proteína llegue a su forma madura, te recomendamos el video sobre órdenes estructurales de las proteínas.